Voor de beste ervaring schakelt u JavaScript in en gebruikt u een moderne browser!
Je gebruikt een niet-ondersteunde browser. Deze site kan er anders uitzien dan je verwacht.

Zoutconcentratie beïnvloedt vorming amyloïde fibrillen

Nieuw resultaat kan bijdragen aan moleculaire verklaring voor ziekte van Parkinson

6 februari 2017

Onderzoekers hebben vastgesteld dat de ruimtelijke structuur van de amyloïde fibrillen die een rol spelen bij de ziekte van Parkinson sterk afhangt van de zoutconcentratie tijdens de aggregatie van de eiwitmoleculen. Het resultaat, dat onlangs werd gepubliceerd in Nature's open-acces tijdschrift 'Scientific Reports', biedt mogelijk een verklaring voor waargenomen verschillen in ziektebeelden die samenhangen met de vorming van fibrillen.
Vorming van amyloide fibrillen onder zoute condities
Bij een fysiologische zoutconcentratie zien de fibrillen er uit als gedraaide staafjes. Beeld: UvA

Het onderzoek werd uitgevoerd door promovendi Steven Roeters (Van 't Hoff Institute for Molecular Sciences, UvA, onder begeleiding van prof.dr. Sander Woutersen ) en Aditya Iyer (AMOLF, onder begeleiding van prof.dr. Vinod Subramaniam, VU).

Proces

Ze bestudeerden de aggregatie van zogenaamde alpha-synucleine (αS) eiwitten tot amyloïde fibrillen, een proces waarvan bekend is dat het een rol speelt bij de neuronale degeneratie bij de ziekte van Parkinson. Met een combinatie van geavanceerde technieken zoals atoomkrachtmicroscopie (AFM), röntgendiffractie (XRD) en twee-dimensionale infrarood spectroscopie (2DIR), konden ze aantonen dat de structuur van deze αS fibrillen sterk afhangt van de zoutconcentratie tijdens het aggregatieproces.

Behalve bij de ziekte van Parkinson speelt de vorming van amyloïde fibrillen ook een rol bij zo'n vijftig andere aandoeningen, waaronder de ziekte van Alzheimer en diabetes type-II. De onderzoekers verwachten dat hun resultaten ook van betekenis kunnen zijn voor onderzoek naar de moleculaire achtergrond van deze ziektebeelden.

Lees meer in het Engelse nieuwsbericht