For best experience please turn on javascript and use a modern browser!
You are using a browser that is no longer supported by Microsoft. Please upgrade your browser. The site may not present itself correctly if you continue browsing.
Onderzoekers uit Amsterdam en Enschede hebben voor het eerst onderzocht hoe verkorting van alpha-synucleïne (αS) de structuur beïnvloedt van de fibrillen die dit eiwit kan vormen. Deze aggregatie speelt een belangrijke rol bij het ontstaan van de ziekte van Parkinson. Uit een structurele analyse die nu in het Journal of the American Chemical Society is gepubliceerd, blijkt dat het verkorte eiwit fibrillen vormt die veel sterker gedraaid zijn, en meer aan het omringende water zijn blootgesteld. Tot nu toe was niet bekend hoe het eiwit aggregeert als er het laatste stuk er vanaf geknipt is, wat vaak het geval is in levende cellen.
Beeld: HIMS / Tim Smit.

Het onderzoek werd uitgevoerd door promovendi Steven Roeters (Van 't Hoff Institute for Molecular Sciences, Universiteit van Amsterdam, onder begeleiding van professor Sander Woutersen) en Aditya Iyer (AMOLF, onder begeleiding van professor Vinod Subramaniam, Vrije Universiteit). Ze werkten samen met Vladimir Kogan en professor Mireille Claessens van de Universiteit Twente (UT).

Beeld: HIMS. Klik voor een vergroting.

Met een combinatie van geavanceerde microscopische en spectroscopische technieken konden de onderzoekers de structuur van de fibrillen achterhalen en de verschillen aan het licht brengen. Ze hopen dat hun resultaten, met name die met betrekking tot het meer cytotoxische 1-108-αS eiwit (de vorm waarbij het einde eraf geknipt is), bijdragen aan een beter begrip van de moleculaire oorzaken van de ziekte van Parkinson en gerelateerde amyloïde ziekten.